「相分離生物学」（白木賢太郎著）の書評（現代化学誌）

　この数年の細胞生物学の最大のホットトピックスは「液-液相分離」である。

　細胞内でタンパク質はいつも均一に溶けて分散しているわけではなく、状況に応じて相分離して、周囲から独立に存在する液滴（ドロプレット）になりうる。
　と書いてもピンと来ないかもしれないが、日常生活で言えば、ドレッシングで酢（水）と油が分離している状態は相分離している状態である。
　サイエンス誌の2018年の「ブレークスルー・オブ・ザ・イヤー」の一つのトピックスでもある（→和文解説）。液-液相分離は英語でLiquid-Liquid Phase Separationなので頭文字を取ってLLPSと呼ばれることも増えている。 
  
　この液滴は熱力学的に安定な状態へと相分離してできているだけなので界面に膜はない。このため、細胞内での液滴は「膜のないオルガネラ（Membrane-Less Organelle）」と呼ばれることもある。つまり、脂質膜を持たずに細胞内で隔離された部屋（コンパートメント）を作ることができるのである。液滴はタンパク質だけでできるとは限らず、RNAや他の生体成分を含むことが多い。

　これまで細胞内のタンパク質は溶けているか、アミロイドも含む凝集か、というのが主な存在状態だったと言えるが、そこに液-液相分離でできた液滴もある、ということがわかってきたのだ。この数年、この現象、あの現象、さまざまな生命現象に液-液相分離が適用されることがわかってきた。ということで、細胞内でのタンパク質を研究している人たちにとって相分離現象は今後無視できない状況になっている。

さて、国内で液-液相分離の伝道師として大活躍しているのが筑波大の白木賢太郎さんである。最近、「相分離生物学」を出版して好調な売れ行きだそうだ。
前置きが長くなったが、その書評を「現代化学」2019年11月号に書き、東京化学同人ウェブサイトに全文がpdfで公開されているので紹介したい。

→「相分離生物学」（著：白木賢太郎）の紹介ページ
→　書評「相分離メガネをかけてタンパク質を見直そう」（田口英樹）への直リンク（pdf）



ちなみに私たちのラボでも野島達也博士（中国・東南大学）との共同研究で一つ液-液相分離の研究を今年一つ出している（→ Nojima T et al Biomacromolecules 2019）

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これを書きながら思いだした。
今年の「現代化学」にタンパク質の折りたたみやシャペロンなどに関する入門記事「拡がるタンパク質の世界」を執筆したのだった（→現代化学2019年7月号）。生命科学を専門としていない読者向けに丁寧に書いたつもりだ。こちらは記事の内容をウェブでは読めないので、読みたい方はバックナンバーを購入いただければ幸いである。

「実験医学」誌の特集を企画：「再定義されるタンパク質の常識」

すっかりご無沙汰しているこのブログだが、最近の活動を宣伝したい。

実験医学誌の特集の企画を担当させてもらった。（実験医学2019年11月号）

題して「再定義されるタンパク質の常識」

目次は以下の通りである。
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再定義されるタンパク質の常識〜古典的なセントラルドグマの刷新と未開拓のタンパク質の世界
企画／田口英樹
概論―従来のタンパク質の常識を超えて拡がる未開拓のタンパク質世界【田口英樹】
翻訳途上で機能する新生ポリペプチド鎖【千葉志信，田口英樹】
リボソームプロファイリングによる網羅的翻訳解析の最前線【木村悠介，岩崎信太郎】
質量分析による未開拓プロテオームの探索【松本雅記】
神経変性疾患にかかわるリピート関連非ATG依存性翻訳と低複雑性ドメイン【上山盛夫，永井義隆】
天然変性タンパク質：既知のこと，未知のこと【太田元規，福地佐斗志】
液-液相分離による酵素連続反応【浦　朋人，白木賢太郎】
合理デザインによる新規タンパク質の創出：現状とその可能性【小杉貴洋，古賀理恵，古賀信康】

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私が読者だったら読みたいトピックスに関して研究を展開している方々に原稿を依頼して書いていただいた。タンパク質の新しい常識について幅広く知っていただける内容になったと自負している。

研究室で購読していれば既にお手元に届いている頃だが、まだの方は、私が冒頭に書いた概論はオンラインで無料で読める。

概論―従来のタンパク質の常識を超えて拡がる未開拓のタンパク質世界【田口英樹】

私が考えるタンパク質研究の歴史についての総説（特にタンパク質フォールディングを起点とした内容）にもなっているので、興味ある方はぜひご覧ください。

同誌には、10年近く年に二回、注目論文の解説コラムを執筆してきており、ときおり編集者の方々と意見交換をしてきた。その中で、最近私が考えているタンパク質の見方について披露したら面白がってくれて特集になった、という経緯である。

表紙には、マイコレクションのキューブパズルを使っていただいた。
主にパズルが崩れた状態（タンパク質の変性状態）や絡まった状態（タンパク質凝集体）の写真なので、全部完成した状態（フォールディングした構造）を付けた写真を撮ってみた。

おまけで、キューブパズルでの７量体構造。

シャペロニン７量体的なギフト

前回の続きを書くといいつつ、そのままになっていた。

その間にもブログのネタが持ち込まれたので紹介したい。シャペロニンタンパク質に関するサイエンスの内容も少し含むはずである。

先月、お茶の水女子大附属高校でのウインターレクチャーというのを担当することになり、「タンパク質は "かたち"がいのち」と題した講義を高１、２生向けにした。そのあと、お茶大の佐藤敦子さんがホストで大学学部生や院生などにセミナーし、さらにラボでの忘年会にもお誘いいただいた。

楽しい時間を過ごし、そろそろ帰ろうかというときにプレゼントがあるという。佐藤さんいわく、「田口さんのためと思って探してきたモノです」と。

開けてみると、中にはニンニクが一個入っていた・・・。
おや、と思って、よく見ると、ピンときた。で、房を数える。

１、２，・・・・７！

つまり、房が７つのニンニクということで、私が長年研究している７量体リングからなるGroELもどきだったのだ（注１）。

うれしくなって感謝を述べ、その場でかじるわけにもいかないので、家に持ち帰り、料理に使わせてもらった。

さて、この７量体ニンニクを見ながら、ちょっといびつだよなぁって思ったところで、思いだした私たちの以前の研究がある。

それは、好熱菌のシャペロニン複合体の構造を決めたら、大腸菌のGroELと違って、７回対称が崩れてていびつだったのだ（Shimamura T. et al, Structure 12, 1471-1480, 2004 当時まだイギリスにいた岩田想さん、島村さんらとの共同研究）。なぜ対称でなくひずみが出たかというと、それはこのシャペロニン複合体には基質タンパク質が空洞内に詰まっているからだという結論である（注２）。

Shimamura T et al. Structure 2004より抜粋。左が好熱菌GroEL/ES複合体のGroEL部分。対称性が崩れていて、二種類の構造（I型とII型）の混合となっている。右側は大腸菌のGroELで７回対称のリングである。

最初に論文を投稿した際、レフェリーにこのいびつな構造が信じてもらえず、苦労したのだが、その後、電顕での構造でも同様の７回対称の崩れが確認された（Kanno R et al, Structure 17, 287-293, 2009 光岡薫さんらとの共同研究）。

Kanno R. et al, Structure 2009より抜粋

さらには、他のグループも最終的には非対称なGroELリングを認めて論文に載せている（例えば、Chen D-H et al Cell 2013)。

Sakikawa et al JBC 1999より

GroELは空洞内に基質タンパク質を閉じ込めた際、閉じ込めたタンパク質によってはけっこう窮屈だということは以前の研究から予想されていたが（例えば、私たちの Sakikawa C et al J Biol Chem 1999
など）、実際GroELのカゴ構造にまで影響を及ぼしているということを意味する。

ということで、ニンニクを眺めながらGroELに思いを巡らさせてくれた佐藤さんに改めて感謝したい。


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注１：通常のニンニクの房の数がいくつくらいなのかよく知らないが、６~１０房くらいだろうか。

注２：ついでに言えば、その論文では、空洞内に閉じ込められた好熱菌シャペロニンの基質タンパク質２０数種類の同定も質量分析で行った。

新規フォールディング経路のキューブパズル

前回のブログエントリーにてフランスの学生から立体パズルをもらったことを書いたばかりだが、帰国したその学生から、お礼ということで二つ気の利いたモノをもらった。

下に写っているのは、ルノワールの「ムーラン・ド・ラ・ギャレットの舞踏会」のマグネット。オルセー美術館のショップで買い求めてくれたらしい。
この中心の貴婦人が「シャペロン」であるというのがシャペロンの解説の定番？である。最近では昨年ブレークスルー賞（賞金300万ドル！）を受賞した京大の森和俊さんが受賞時の記者会見でこの絵を使ってシャペロンのコンセプトを説明していた（→記者会見のようすの写真）。


さて、本題はおなじみのキューブ型のパズルである。私にはタンパク質のフォールディングに見えて仕方が無いという代物で、このブログでも何回も登場してもらった。

キューブを崩すと、右のようになる。タンパク質になぞえれば完成した3×3×3の状態が「天然構造」、ほぐしたあとは「変性状態」である。

学部1年生向けの講義や高校生向けの出張講義などでもタンパク質の立体構造形成（フォールディング）を知ってもらうために大活躍してもらっている。

と書くと、このパズルはもういいよ、と思われるかもしれないが、ちょっと新しい点があった。

崩したあとに、完成させるのが難しいのである。

この手のパズルを入手したあと、研究室のみなが集まる部屋に置いておくのだが、このパズルは数日経っても学生たちが誰も解けない。

このパズルは完成型は3×3×3のキューブで同じように見えるが、実は経路がさまざまである。

この写真の左下が今回もらったパズルだが、それ以外に何種類ももっている。
右下は一番最初に入手したもので、今では目をつむっていても解ける。その右下のと、奥のカラフルな中の青色は同じ経路だが、他のは全部作りがちがう。

以前のブログエントリーに経路の写真を全部載せている（→経路のちがうフォールディングパズル）。

今回いただいたパズルの作りを見てみよう。

一番下が、今回もらったパズルだ。その上の以前からあるのと違うのがわかるであろう（下から二番目と青色は同じ作り）。

なぜ難しいかというと、新しいのは可動部が多いからだ。

下から二番目と青色のを例に取ると、3つパーツが並んでいる部分が9ヶ所あるが、新しいのは、3ヶ所しかない。つまり2つ連続部が多いので可動部が多いのである。可動部が多いほど取り得る「変性状態」の場合の数が多くなるので、パズルとしての難しさが高まるのである。

タンパク質のフォールディングと通じるものがある。

この話しには続きがある。ちょっと確認しないといけない内容もあるので、確認が取れたら続編をいずれ書いてみたい。

フランス産の立体パズルを手土産で

いまラボに一種の共同研究でフランスの大学から修士学生が2ヵ月ほど来ている。

来日後、研究室にお菓子を持ってきてくれたあと、私にもお土産があるということで何かと思ったら、フランス産の立体パズルであった。 袋を開いた瞬間、顔がほころびたいへん喜んだのは言うまでもない。気の利いた手土産だ。

この学生Nさんは、昨年一度打ち合わせで来日し、私のオフィスに来ている。
そのときに、オフィスにところ狭しと並んでいるパズルやおもちゃが印象的だったのか、このブログを見ていたのかは聞いてない。が、私の趣味をきちんと理解してくれていたみたいで嬉しい限りである。

 左側のは、組み木パズル。つまようじみたいな細い棒を抜くと太めの棒がバラバラになって、それを対称性の高い立体に戻す。

似たようなパズルはもっていて、だいぶ前に一度紹介したかもしれないが、そのときのパズルはパーツが散逸して二度と戻らなくなっている。






もう一つのは一見おなじみのキューブパズルだが、拡げるとロボット的になるというパズル。

これも同様のを以前紹介したなと調べるともう5年ほど前に載せていた。「キューブ型パズルと思いきや・・・」





崩すと、こんな感じになる。一本のヒモ状ではなく枝分かれ構造である。

実は、このキューブ型ロボットパズルは、
今年の5月にアメリカに行った際のMOMAでも新調して、ラボに置いていた。
 学生が、その「兄弟」と一緒に肩車した状態で飾ってあったのが、右の写真。

Nさん、ありがとうございました！

これを読んでいる皆さんも、こんなおもちゃやパズルがありますよ、という情報があったらぜひお寄せください。もちろんお土産も歓迎します。

シャペロニン的？なアートカレンダー

　3月に恒例の追いコンにて卒業生一同よりプレゼントをもらった。

　MoMAストアのパーペチュアル（永久）カレンダーである。MoMAのグッズははこれまでにも多数このブログで紹介していることからわかるように、好みに合った立体的に美しいアート作品だ。

　とりあえず、カレンダーをテーブルに置いた状態。磁石がうまく使われていて月と日を手動でセットする。

MoMA Perpetual calendar

月と日の部分を拡大した写真。

　3月24日にセットしたところ

GroELｰGroESフットボール模式図

　さて、これを選んだ学生いわく、このカレンダーはシャペロニンのフットボールに似ているという。正円を黒い棒が真ん中から分断しているのでダブルリングに見えるということだろう。

　あと、空間が抜けているところもシャペロニンっぽいかもしれない。つまり、シャペロニンの場合、空洞に基質タンパク質を格納することが機能の本質であり、このカレンダーでは月日を抜けたところに置いているということだ。


　とは言え、形状としてはカレンダーをそのまま見ても若干無理があるなぁと思いつつ、撮影しながら傾けて見ると楕円形になりフットボールっぽくなった。

「フットボール」二つ

奥に置いたのは3Dプリンターで作成したGroELとGroESのフットボール模型だ。

ところで、昨年3月はシャペロニンGroELもどきのサボテンということだった。そのサボテンも立派に成長してラボに置いてあるので一緒に撮影。

「シャペロニン」三つ

左にかけたのは、以前いただいたシャペロニンフットボールの模型ストラップだ。

ということで、ラボに3年もいると私に影響されて？、みんないろんなモノがタンパク質に見えてくるのかもしれない。

　いずれにしても、卒業する修士2年の皆さん、ありがとうございました。美しいコレクションがまた一つ増えました。

ついにリボソーム模型が完成！

朝、研究室に行くと私の机に置き手紙と3Dプリンターでの模型が置かれてあった。

このような依頼があったからには、ブログの更新をサボっているわけにはいかない。

（ハートマークがあるが）送り主は卒研生のI君で、この模型はタンパク質の合成装置であるリボソームだ。リボソームは細胞内のタンパク質の合成を一手に引き受けるタンパク質とRNAからなる巨大な複合体である。数十種類のタンパク質と3種類のリボソーム用RNA（リボソーマルRNA）からなる。この造形物は10センチ四方くらいだが、細胞内のリボソームの大きさは〜20nmくらいだ。

　総分子量はバクテリアのリボソームで〜250万、真核生物のだと〜450万ということで細胞内で最も大きな成分の一つである（このブログでよく紹介しているシャペロニンGroELも比較的大きなタンパク質複合体だが、分子量は80万ほどである）。巨大なだけでなく、細胞内で最も豊富に存在する成分でもある。右に示したのはProteomapsというサイトからの図で出芽酵母の細胞内タンパク質の割合が面積比で示されている。何千というタンパク質がある中でリボソームがいかに豊富に存在するのか一目瞭然だ。

 模型に戻り、少し拡大した写真を載せてみよう。

この写真を見てもほとんどの人には何が何だかわからないだろう。
少し解説した図を載せてみる。

 

次の図は、私が代表を務める「新生鎖の生物学」のトップページから抜粋したイラストで、模型とだいたい同じ向きになっている。 

上側のおにぎりみたいな形の塊が大きい方の60S側となる。60Sと40Sの間にmRNAが挟まる。アミノ酸が結合したtRNAが入ってくるサイトは比較的大きな穴が空いているのがわかる（もう少し詳しく知りたい人はPDBが連載している「今月の分子（第10回）：リボソーム」がいいかもしれない）。

この60Sの大サブユニットには合成されてきた新生ポリペプチド鎖（新生鎖）が通るトンネルが内部にある。この模型ではトンネル内部は埋もれていて見えないが向きを変えるとトンネルの出口に相当する穴が下の写真のようにはっきりわかる。（60S大サブユニットが上に乗っかってる向き）

さて、これまでこのブログのネタの多くはシャペロン（特に７量体のGroEL）やフォールディングを模したパズルだったが、最近研究室ではリボソーム関連の研究が盛んである。シャペロンはリボソームから出てきたばかりの新生鎖のフォールディングを助けるのが機能の基本なので自然な流れでリボソームでのタンパク質合成（翻訳）の研究に流れ着いた。
最近では、新生鎖が伸びる途中で一時停止する現象の普遍性（Chadani et al., PNAS 2016, 日本語解説）や、新生鎖によっては自らの翻訳を途中で終わらせるはたらきがあること（Chadani et al., Mol Cell 2017, 日本語解説）を見つけたところだ。

 というわけで、リボソームの模型は3Dプリンターが導入された直後から作りたく、担当の学生に造型をお願いしていたのだがこれまではできていなかった。理由としては、リボソームの立体構造がデータ量があまりに大きく、プリンター用のフォーマットに変換できない、ということだった（と思う）。今回、卒研生のI君は果敢にもリボソームの打ち出しに挑戦し、トラブルも多々あったが、このように成し遂げてくれた（しかも、卒研発表の前々日に・・・） 。嬉しいことである。

ところで、60Sと40Sが合わさったリボソームがなぜ80Sなのか不可解、というか、生命科学者は足し算もできないのか、と思う方もいるかもしれない。（ちなみに80Sは真核生物のリボソームであるがバクテリアでは50Sの大サブユニットと30Sの小サブユニットが合わさって70Sと、やはり計算が合わない）
この60Sや40Sの "S"は超遠心分析の際に用いられる沈降係数のS値（スベドベリの"S"）である。遠心分離の際に速く沈降するほどS値が大きい。このS値は分子量だけでなく分子の形状（球状か棒状かなど）にも依存するので、60Sと40Sの複合体が80Sというようなことが起こるのである。

ということで、この先もさまざまなタイプのリボソームが3Dプリンターで打ち出されることだろう。楽しみである。

フットボール型？の知恵の輪

　本ブログでは、私が見立てたタンパク質もどきのモノを紹介してきている。
　特に、パズルやおもちゃが多いが、今回は私が長年研究しているシャペロニンGroELもどきの知恵の輪である。
（シャペロニンとはタンパク質のフォールディングを助けるタンパク質の一種だ。）

一種のシリンダーとなっていて、外側の２つのリング内に3つのパーツがぴったりと埋め込まれている。これをバラすので知恵の輪というわけだ（中身をはずすので「はずる」？）。
　国産でもあり普通に入手できるパズルだが、デザインはフィンランドのパズル作家らしい。北欧らしくシンプルだが美しいフォルムである。


取り出すと、扁平な形で上下に少し出っ張りが見える。見本で置かれているのを見て、シャペロニンGroELとGroESからなる「フットボール」複合体に見えたわけだが、普通の人にはフットボールっぽく見えないかもしれない。

これをグイッと上下に引っ張てみよう。

と言っても、ダイキャスト製で硬いので画像処理で上下に延ばしてみた。
　右の写真のように、ダブルリング構造となる。リング内のパーツが上下に少し丸まって突出しているので、見事に（？）フットボール型になる。

ちょっとしたモノがシャペロニンに見えてしまうのだ。



下に示したのが、フットボールGroELｰGroES複合体の模式図と結晶構造だ。

実際のシャペロニンは、まだカタチができていないタンパク質（変性タンパク質）をGroELとGroESから形成される「空洞」に閉じ込めて、カタチ作り（フォールディング）をアシストする（上図の緑色の左側が変性タンパク質。丸くなっているのはフォールディング終わってカタチができたあと。シャペロニンは空洞内でフォールディングが最後まで進行することがわかっている）。
シャペロニンでは空洞が大事というわけだが、このパズルは内部までぎっしりと詰まっている点ではシャペロニンらしくない。

さて、パズルを解いてみる。解答はパッケージに入ってないが、ガチャガチャやっていると少しずつバラけてくる。

バラしていく途中。

最後、ばらけた状態。
 

もう一度組み立てて、上から撮った写真。

「シャペロニン」として話しを進めているが、三回対称のタンパク質複合体が外側のリングで取り囲まれているとも見える。これって、膜タンパク質を可溶性として扱う際に最近よく聞くナノディスクっぽいかもしれない。ナノディスクでは、膜タンパク質周囲の脂質をリング部分のタンパク質がつなぎ止めるのである。

新しいタイプのGFP模型

昨年度より東京工業大学では学部1年生全員（1~7類）が生命科学を必修として履修することとなった。その流れで、教科書で生命科学を教える以外でも全学生に生命科学研究の最先端、面白さを伝えよう、ということでGFP（緑色蛍光タンパク質）を主役として、蛍光が出るしくみの化学から細胞生物学まで全類の学生に教える講義も準備され、私も担当している。

その教材として、GFPの立体構造模型を昨年度初めに特注で作ってもらった（スタジオミダス制作）（注１）。

なかなかカッコイイでしょう。

このようなリボンモデルの3Dプリンター模型は自分自身は初めてで美しい。
GFPはβシートが樽状にぐるっと巻いているためにβバレル（樽）と呼ばれることがあるが、それがはっきりとわかる。

βシートのことを知っている人だとこの白い矢印（βストランド）部分だけではシート状にならず形を保てないのではと思うかもしれない。その通りで実際には白いストランド間を細い棒で一部補強してある（下の写真の赤矢印）（注２）。実際のタンパク質ではこの棒が水素結合として全体をシート状にして立体構造を安定化している。GFPはβシートがとてもきれいに並んで「缶」のようになっているためにとても安定で60℃くらいに熱しても変性しない（色が消えない）し、冷蔵庫で何年も光ったままだ。

同じGFPをラボにある廉価版の3Dプリンターで打ち出すと以下のようになる。
　

何かよくわからない「塊（かたまり）」である。
空間充填モデルで打ち出すとこうなるのだ（注３）。

元の美しいGFP模型に戻ろう。

リボンの中に見える緑の部分はGFPの蛍光団である。ここだけ空間充填モデルになっているが、ここも元はアミノ酸である。特定のアミノ酸配列（GFP野生型ではSer-Tyr-Glyの3アミノ酸）がGFPの立体構造の枠組みの中に配置されると化学反応（脱水反応と酸化反応）が自発的に起こって特別な蛍光団が形成される。タンパク質というのは本当に何でもやってしまう一例である。

スタジオミダスさんは凝っていて、この蛍光団に蛍光塗料を塗ってくれ、さらにはこの模型を置く台座にライトを付けてくれた。光らせたのが以下である。

さて、先ほどラボで打ち出した塊は何だかよくわからない、と書いたが、実際には塊の方が正しい状態と言えて、内部の緑に光る蛍光団はタンパク質の奥に埋もれている（水のない環境に蛍光団が置かれているのが光る理由の一つでもある）。


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注１）
今回のGFP模型の写真はスタジオミダスさん撮影（GFPの塊の以外）。なお、このエントリーは下書きまでしていたが、すっかり放置していた･･･。

注２）
この1年間でそれなりにあちこちで展示して触っている間に、この補強の棒が折れてしまい、形が崩れやすくなってしまった（現在修理中）。

注３）
このプリンターで学生にGFPのリボンモデルを一度打ち出してもらったが、うまく造型できなかった。
ちなみに同じ空間充填モデルでもシャペロニンGroELｰGroES複合体は以下のようになる。GroELは巨大タンパク質複合体で空洞があるからサマになるのだ。スケールは全然違っていて、GroEL（やGroES）の縮尺でGFPを打ち出すとGroESよりも小さくなるくらいだ。GroELの空洞内にGFPが２個分ハマることを実験的に証明したことがある（Sakikara et al., JBC 1999）。

Sakikawa C. et al.,  J. Biol. Chem. 1999より

シャペロニン「フットボール」のストラップ

　共同研究者の小池あゆみさん（神奈川工科大）からたいへんうれしいギフトをもらった。大腸菌のシャペロニンGroELとGroESのフットボール型複合体構造のストラップだ。

私たち自身が島村達郎さん（京大）たちと共同研究で決定した結晶構造（Koike-Takeshita, A. et al., J. Mol. Biol. 2014, PDB ID: 3WVL）を元にしたモノである。

　野生型のGroELとGroESだとフットボール型はGroELのATPaseサイクルで過渡的にしか形成しないので「フットボール」構造を固定することはできず、結晶作成は通常は無理である（注１）。このフットボール構造はGroELのATPase活性を極端に遅くした変異体ができたから実現した構造である（Koike-Takeshita, A. et al., J. Biol. Chem. 2014）。GroELの52番目と398番目の2つのアスパラギン酸をアラニンにした変異体（GroEL-D52A/D398A）では一週間以上GroELとGroESがフットボールのままとなる（タンパク質のフォールディングを助ける能力は同等）。

フルカラーの3D模型である。石膏製であり、廉価版の3Dプリンターでは作成できない。実際の作成はスタジオミダスさんに特注したものである。スタジオミダス製作の模型はこれまでにも本ブログで紹介してきた（→「シャペロニンの模型が手元に！」）。スタジオミダスさんでは山形大の川上勝さん考案のタンパク質のシリコーンモデル（Kawakami Model）を作っている以外にも、今回紹介した石膏モデルでのタンパク質模型も作成してオンラインショップで売っていたりもする（→SilMol-mini スタジオミダス）。

いずれにしても、小池さん、どうもありがとうございました。

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追記：
実は、フットボール以外でもタンパク質模型を持っていた。昨年の分子生物学会である企業がノベルティグッズとして配付していたのだ。
リボヌクレアーゼAとその阻害タンパク質の複合体である。

スタジオミダスさん制作で市販されているセットに組み込まれているタンパク質だ。ストラップではほぼ同じサイズだが、実際のタンパク質としては、RNaseA-Inhibitor複合体は分子量6~7万程度、GroELｰGroES複合体は分子量100万ほどだから15倍ほど違うことになる。

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（注１）
　実は同時期にシャペロニンフットボールの立体構造が他からも報告されていて、そこでは野生型GroELを使っている（フットボール複合体と因縁のあるLorimerのグループから。Fei X, et al, PNAS 2014）（さらに2015年には別のグループからHsp60でも）。

野生型GroELでどうやって？？と思うかもしれない。

リン酸の類似体であるフッ化ベリリウム（BeFx）を使うとGroELのATPaseサイクルが途中でストップしてフットボール複合体ができるという私たち自身が以前報告した性質（Taguchi et al, JBC 2004）を利用している。